TCR–pHLA 链间作用力分析TCRshows

上传 TCR–peptide–HLA 三元复合物结构（PDB 格式），自动识别链归属，计算界面接触残基对、氢键 / 盐桥 / 疏水 / π 体系相互作用、埋藏溶剂可及面积（BSA）与结合自由能估计，并按 CDR 区与肽逐位点拆解贡献。全部计算在浏览器本地完成，结构文件不会上传。

1 · 载入结构

支持 tFold-TCR / AlphaFold / TCRmodel2 的预测输出，或 RCSB PDB 实验结构。只读取第一个 model，自动忽略氢原子与水。

点击选择 或把 .pdb / .ent / .cif 文件拖到这里

TCR–pHLA 复合物通常含 5 条链：TCRα、TCRβ、肽、HLA 重链、β2m

或

从 RCSB 拉取 PDB ID

直接粘贴 PDB 文本

2 · 链指派

已按长度与保守序列基序自动推断，如有错误请手动改正 —— 后续所有分析都基于这里的角色划分。

链	残基数	角色	推断依据	序列（N 端片段）

接触截断距离（重原子间，Å）

结合自由能计算温度（℃）

3 · 界面总览

以 TCR（α+β） 对 pHLA（肽 + 重链 + β2m） 作为两侧计算。

请只作相对比较，不要当绝对亲和力用。 结合自由能按 PRODIGY 的接触数–非界面表面（IC-NIS）回归模型估算（Vangone & Bonvin, eLife 2015），固定使用 5.5 Å 残基级接触截断。该模型在通用蛋白–蛋白复合物上训练，而 TCR–pMHC 恰恰是著名的"大界面、弱亲和力"异类：实测天然 TCR 的 Kd 多在 1–100 µM，但本模型对经典晶体结构（1AO7、2BNR、5MEN）一致给出约 −12 kcal/mol（亚 nM），即系统性高估约 3–4 kcal/mol、Kd 偏低约 1000 倍。因此它只适合在同一体系内横向排序 —— 比较亲和力成熟的不同突变体、或同一 pHLA 上的不同 TCR；跨体系比较和绝对数值都不可靠。若结构来自预测而非晶体，误差还会进一步放大。

4 · 分链对贡献

每一对链之间的接触残基对数量与原子对数量 —— 用来看 α / β 链的对接平衡，以及 TCR 究竟"读"的是肽还是 HLA 骨架。

链对	接触残基对	接触原子对	占 TCR–pHLA 界面

5 · 相互作用明细

几何判据识别。预测结构一般不含氢原子，因此氢键按重原子供体–受体距离判定，未加角度约束。

6 · CDR 区贡献

CDR3 由保守 Cys…[FW]G·G 基序精确定位；CDR1 / CDR2 为基于 IMGT 锚点的推定区间，请对照下方序列核对。序列按 IMGT CDR3 定义（105–117）显示，不含两端的保守锚定残基 Cys104 与 Phe/Trp118 —— 若需与 junction 写法（如 CASSxxxxF）对照，在首尾各补一个字符即可。

区段	序列	残基范围	接触肽	接触 HLA	合计

7 · 肽逐位点分析

每个肽残基分别与 TCR 和 HLA 的接触数。朝上（面向 TCR）的位点通常是决定特异性的关键位，朝下嵌入 HLA 口袋的是锚定位。

位点	残基	接触 TCRα	接触 TCRβ	TCR 合计	接触 HLA	朝向

8 · 接触图

纵轴为 TCR 侧接触残基，横轴为 pHLA 侧接触残基，颜色深浅表示最小重原子距离。

9 · 三维视图

卡通表示整体骨架，界面残基以棒状显示。拖动旋转，滚轮缩放。